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    <title><![CDATA[elDiarioAR.com - Células]]></title>
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      <title><![CDATA[Los ganadores del Nobel de Química abrieron un nuevo panorama para entender patologías y mecanismos que ocurren en las células]]></title>
      <link><![CDATA[https://www.eldiarioar.com/opinion/ganadores-nobel-quimica-abrieron-nuevo-panorama-entender-patologias-mecanismos-ocurren-celulas_1_11721070.html]]></link>
      <description><![CDATA[<p><img src="https://static.eldiario.es/clip/f0df36cb-1c00-4430-ba3a-e3ea4e646130_16-9-discover-aspect-ratio_default_0.jpg" width="1200" height="675" alt="Los ganadores del Nobel de Química abrieron un nuevo panorama para entender patologías y mecanismos que ocurren en las células"></p><div class="subtitles"><p class="subtitle">Julio Caramelo, jefe del Laboratorio de Biología Celular y Estructural de la Fundación Instituto Leloir, reflexionó sobre los aportes del británico Demis Hassabis y los estadounidenses David Baker y John M. Jumper, reconocidos por la Academia sueca por permitir predecir la forma tridimensional de las proteínas e incluso crear nuevas por medio del diseño computacional.

</p></div><p class="article-text">
        &ldquo;Uno de los descubrimientos que se premian este a&ntilde;o se refiere a la construcci&oacute;n de prote&iacute;nas espectaculares. El otro tiene que ver con la concreci&oacute;n de un sue&ntilde;o de m&aacute;s de 50 a&ntilde;os: predecir las estructuras de las prote&iacute;nas a partir de sus secuencias de amino&aacute;cidos. Ambos descubrimientos abren enormes posibilidades&rdquo;. As&iacute; resumi&oacute;<strong> Heiner Linke, presidente del Comit&eacute; Nobel de Qu&iacute;mica,</strong> el porqu&eacute; de los galardones otorgados al brit&aacute;nico&nbsp;<a href="https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/2024/hassabis/facts/" target="_blank" data-mrf-recirculation="links-noticia" class="link">Demis Hassabis</a>&nbsp;y los estadounidenses&nbsp;<a href="https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/2024/baker/facts/" target="_blank" data-mrf-recirculation="links-noticia" class="link">David Baker</a>&nbsp;y&nbsp;<a href="https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/2024/jumper/facts/" target="_blank" data-mrf-recirculation="links-noticia" class="link">John M. Jumper</a>.
    </p><p class="article-text">
        Igual que Geoffrey Hinton,&nbsp;<a href="https://www.agenciacyta.org.ar/2024/10/el-premio-nobel-de-fisica-reconoce-las-decadas-de-avance-que-tuvo-la-ia-y-lo-que-esta-revolucion-va-a-significar-para-la-humanidad/" target="_blank" data-mrf-recirculation="links-noticia" class="link">quien ayer obtuvo el Premio Nobel de F&iacute;sica</a>, Hassabis y Jumper realizaron el trabajo por el que fueron reconocidos bajo las huestes de la empresa que desarroll&oacute;<strong> el motor de b&uacute;squeda web m&aacute;s famoso</strong>; en el caso de ellos, en<strong> Google DeepMind</strong>, donde crearon un <strong>modelo de Inteligencia Artificial llamado AlphaFold2</strong> que, seg&uacute;n resalta el comunicado de la Academia sueca, &ldquo;permiti&oacute; predecir la estructura de pr&aacute;cticamente los 200 millones de prote&iacute;nas identificadas&rdquo;. Y agrega: <strong>&ldquo;desde su desarrollo, en 2020, AlphaFold2 fue utilizado por m&aacute;s de dos millones de personas de 190 pa&iacute;ses&rdquo;. </strong>Hassabis tiene 48 a&ntilde;os y Jumper, 39.
    </p><p class="article-text">
        Por su parte, Baker, de la Universidad de Washington, en Seattle, y el Instituto M&eacute;dico Howard Hughes, en Chevy Chase, ambos en Estados Unidos <strong>consigui&oacute; dise&ntilde;ar computacionalmente prote&iacute;nas que no exist&iacute;an en la naturaleza.</strong>
    </p><p class="article-text">
        &ldquo;Gracias a lo que hicieron estos investigadores, hoy por hoy cuando uno encuentra una prote&iacute;na nueva puede tener una muy buena idea de qu&eacute; estructura tridimensional va a tener y, a partir de eso, entender para qu&eacute; est&aacute; funcionando esa prote&iacute;na, con qui&eacute;n interact&uacute;a. Tambi&eacute;n,<strong> frente a una enfermedad gen&eacute;tica con cambios en alg&uacute;n amino&aacute;cido, se puede saber c&oacute;mo la estructura podr&iacute;a estar afectando la funci&oacute;n de la prote&iacute;na o, inclusive, inventar prote&iacute;nas nuevas&rdquo;</strong>, resumi&oacute;<strong> Julio Caramelo</strong>, jefe del Laboratorio de Biolog&iacute;a Celular y Estructural de la<strong> Fundaci&oacute;n Instituto Leloir.</strong>
    </p><p class="article-text">
        &ldquo;Se est&aacute; viendo &ndash;concluy&oacute; Caramelo&ndash; que cuando uno fabrica las prote&iacute;nas que no exist&iacute;an en la naturaleza, se pliegan de acuerdo a lo que deseen los programas que desarrollaron estas personas<strong>. Esto abre un panorama incre&iacute;blemente amplio desde el punto de vista de desarrollar nuevas prote&iacute;nas, entender patolog&iacute;as y muchos mecanismos que ocurren dentro de las c&eacute;lulas</strong>&rdquo;.
    </p><p class="article-text">
        <em>DM</em>
    </p>]]></description>
      <dc:creator><![CDATA[Agencia CyTA-Leloir]]></dc:creator>
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      <pubDate><![CDATA[Wed, 09 Oct 2024 21:11:19 +0000]]></pubDate>
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